Evaluación in silico de catequinas como inhibidores de la BETA-LACTAMASA TEM-1 de Escherichia coli
Fecha
2022
Autores
Título de la revista
ISSN de la revista
Título del volumen
Editor
Universidad Católica de Cuenca.
Resumen
Currently, the virulence factors of Escherichia coli, which cause antibiotic resistance, are a severe health problem worldwide. That is why new therapeutic alternatives are being sought through the research with computer programs into molecules that can help develop drugs
.
Objective: The objective of this research was to evaluate by in silicoexperiments the inhibitory capacity of plant catechins against the TEM-1 β-lactamase enzyme of Escherichia coli.
Materials and methods: The methodology applied was an in silico experimental study based on a quantitative approach. The binding energies, interaction analysis, and ADME properties of 44 selected catechins were evaluated with the TEM-1 β-lactamase enzyme from Escherichia coli.
Results: The results showed that catechins, especially those esterified to gallic acid, effectively inhibit the TEM-1 enzyme. Molecular docking studies of catechins in the Escherichia coli TEM-1 enzyme presented favorable binding energies, such as the top five molecules with energies from -8.7 to 7.9 kcal/mol.
Furthermore, in the interaction analysis between the top five catechins and the TEM-1 enzyme, favorable interactions and binding with the amino acids of the active center were observed. Also, these molecules showed positive results in predicting ADME properties, with the probability that they could
Descripción
En la actualidad los factores de virulencia de Escherichia coli, causantes de la resistencia a los antibióticos son un grave problema de salud a nivel mundial. Es por ello que se buscan nuevas alternativas terapéuticas, investigando con programas computacionales, moléculas que puedan ayudar al desarrollo de fármacos.
Objetivo: El objetivo de esta investigación fue evaluar mediante ensayos in silicos la capacidad inhibitoria de catequinas vegetales frente a la enzima beta-lactamasa TEM-1 de Escherichia coli.
Materiales y métodos: La metodología aplicada fue un estudio experimental in silicoque partió de un enfoque cuantitativo, se evaluaron las energías de unión, el análisis de interacción y las propiedades ADME de 44 catequinas seleccionadas con la enzima beta-lactamasa TEM-1 de Escherichia coli.
Resultados: Los resultados obtenidos demostraron que las catequinas, especialmente las que se encuentras esterificadas al ácido gálico efectivamente inhiben a la enzima TEM-1. Los estudios de acoplamiento molecular de las catequinas en la enzima TEM-1 de Escherichia coli presentaron energías de enlaces favorables, como son las cinco mejores moléculas con energías de -8.7 a 7.9 kcal/mol.
Además, en el análisis de interacción entre las cinco mejores catequinas y la enzima TEM-1 se observaron interacciones y enlaces favorables con los aminoácidos del centro activo. Así como también, dichas moléculas arrojaron resultados positivos en la predicción de las propiedades ADME, existiendo la probabilidad que puedan convertirse en fármacos. De esta manera, las catequinas tienen afinidad e inhiben dicha enzima.
Palabras clave
Escherichia coli, In silico, Catequinas, Betalactamasa
